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    中科院上海藥物研究所蔣華良課題組和王明偉課題組與美國、荷蘭、丹麥等國科學家合作，提出了G蛋白偶聯(lián)受體（GPCR）胞外段與跨膜區(qū)的動態(tài)變化模式，發(fā)現(xiàn)了該受體存在“開放”和“關閉”兩種分子構象，從而為其本身以及其他B型G蛋白偶聯(lián)受體的全長結構解析、功能研究和藥物發(fā)現(xiàn)奠定了基礎。相關研究7月31日在線發(fā)表于《自然—通訊》。

    GPCR與多種疾病相關，約有40%的現(xiàn)代藥物以該類受體為靶點。胰高血糖素受體是B型G蛋白偶聯(lián)受體家族的成員之一，在肥胖、糖耐量受損和Ⅱ型糖尿病的發(fā)病機制中扮演重要角色。此前，王明偉和美國南加州大學雷蒙德·史蒂文森率領研究團隊，解析了胰高血糖素受體跨膜區(qū)三維結構，被譽為是GPCR研究領域的標志性成果。然而，胰高血糖素受體等B類GPCR的全長結構尚未被解析。

    為此，蔣華良和王明偉帶領研究團隊，對全長胰高血糖素受體進行了分子動力學模擬研究和功能性實驗驗證，發(fā)現(xiàn)該受體存在開放態(tài)和關閉態(tài)兩種構象：當有配體結合時，其胞外區(qū)與跨膜區(qū)相對***，處于開放態(tài)；在無配體存在時，受體處于關閉態(tài)，說明胰高血糖素是以一種構象選擇性方式與其受體結合的。王明偉表示：“這是在G蛋白偶聯(lián)受體上首次發(fā)現(xiàn)這種現(xiàn)象，或?qū)I(yè)上所謂的‘分子識別機制’，對藥物設計與開發(fā)所具有的重要意義顯而易見。”此外，通過電子顯微鏡、氫氘交換和質(zhì)譜等技術也確認了上述發(fā)現(xiàn)。